지질 과산화의 최종 생성물인 말론디알데히드(MDA)가 분리 호두 단백질(WPI)의 구조 및 유화 특성에 미치는 영향을 연구하고, 이러한 산화가 WPI에 미치는 영향을 분자 수준에서 탐구합니다. 구조적 변형과 기능적 영향 메커니즘은 호두 단백질이 오일 제품의 산화와 유화 기능 손상을 방지할 수 있는 이론적 기초를 제공합니다.

산 침전법과 알칼리 용액법을 이용하여 호두 단백질을 분리하고, 1,1,3,3-테트라에틸시클로프로판을 첨가하여 최종 농도가 0, 0.1, 1, 5, 10 및 10인 MDA 제품을 제조한다. ·L-1을 각각 20mmol씩 WPI와 상온에서 24시간 반응시킨 후 투석하여 MDA를 제거한 후 진공동결건조하여 MDA산화호두단백질을 제조한다. 산화된 단백질 표지기(설프히드릴기, 이황화결합, 아미노기 및 카르보닐기), 물리화학적 특성(용해도, 탁도, 소수성, 입자 크기 및 제타 전위), 단백질 유화 기능성 등의 측정

MDA의 산화는 호두 단백질의 용해도를 68.74%에서 11.88%로 감소시켰으며, 특히 5-20mmol·L-1 MDA는 용해도에 큰 영향을 미쳤다(P0.05). 그러나 단백질 용액의 탁도에는 영향을 미치지 않았습니다. (모든 값은 약 0.32로 유지됩니다.) 0-1mmol·L-1 MDA는 전체 설프히드릴, 이황화물에 거의 영향을 미치지 않습니다. 결합, 유리 아미노 및 카르보닐 함량은 5mmol·L-1 이상이지만 MDA의 농도는 총 설프히드릴 및 유리 아미노기의 감소와 이황화 결합 및 카르보닐기의 함량 증가에 유의한 영향을 미쳤다(P0.05 ); 폴리아크릴아미드 겔 전기영동 결과는 또한 MDA의 농도가 높을수록 이황화 결합의 함량이 증가한다는 것을 보여주었습니다. 그 효과는 상당하며 호두 단백질의 (내부) 분자 사이의 환원성 이황화 결합 및 비환원성 결합의 형성을 촉진합니다. 0.1mmol·L-1 미만의 MDA 산화는 호두 단백질의 2차 구조에 영향을 미치지 않지만, 1mmol·L-1MDA 이상에서는 α-helix, β-sheet 및 β-turn 함량을 크게 감소시키고 Curl 함량을 향상시킬 수 있습니다. ; MDA 농도의 증가에 따른 단백질 형광 강도의 변화는 단백질 2차 구조의 정렬된 구조의 변화와 동일합니다. 특히, 10 mmol·L-1 이상의 농도에서 MDA는 단백질 형광을 크게 감소시킬 수 있습니다. 강함. 0-1mmol·L-1 MDA의 산화는 단백질 소수성을 변화시키지 않지만, 1mmol·L-1 이상의 농도에서 MDA는 단백질 소수성을 크게 감소시키며, 소수성의 최대 감소는 대조군의 1/10입니다. 동시에 MDA 농도가 1mmol·L -1MDA 미만인 경우 산화는 호두 단백질의 입자 크기 및 전하에 큰 영향을 미치지 않지만, 1mmol·L-1MDA를 초과하는 농도는 단백질 입자 크기를 크게 증가시켜 최대 입자에 도달할 수 있습니다. 10mmol·L-1MDA에서 약 1160nm의 크기를 가지며, MDA 농도가 증가함에 따라 단백질 전하가 감소하였다. 호두 유화 기능성 측면에서 0.1mmol·L-1MDA의 산화는 단백질 유화 활성을 크게 감소시킬 수 있으며, 1mmol·L-1MDA의 산화는 MDA의 농도가 20mmol·L-1로 증가함에 따라 유화 안정성을 크게 감소시킬 수 있다. 활성과 유제 안정성은 계속해서 감소하며 둘 다 기능성의 약 2/3를 잃을 수 있습니다.

호두 단백질은 지질 산화 생성물인 MDA 산화 시스템에 포함되어 있으며, 산화 정도가 심화됨에 따라 MDA는 단백질과 반응하여 단백질 분자 구조(잔기 그룹 포함)를 크게 변형시키고 교차 결합을 촉진합니다. 큰 응집체의 형성은 물리적, 화학적 특성을 변화시켜 단백질의 유화 기능을 크게 감소시킵니다.