이 단락을 편집하여 아미노산을 정의합니다. 아미노기와 카르복실기를 함유한 유기화합물의 통칭입니다. 단백질은 생물 대분자의 기본 단위이며 동물 영양 단백질을 구성하는 기본 물질이다. 알칼리성 아미노기와 산성 카르복실기를 함유 한 유기 화합물로, 아미노기는 일반적으로 α 탄소에 연결된다. 아미노산의 구조통식: 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 카르복실기와 아미노기를 함유한 유기화합물로, 아미노기는 카르복실기의 탄소 원자에 연결되어 있다. 현재 단백질에는 같은 탄소 원자에 연결되지 않은 아미노산이 없다. 이 단락을 편집하여 300 여 종의 천연 아미노산을 분류했는데, 이 중 인체에 필요한 아미노산은 약 22 종으로 비필수 아미노산과 필수 아미노산 (인체는 스스로 합성할 수 없음) 으로 나뉜다. 산성, 알칼리성, 중성, 잡환류의 분류도 있으며 화학적 성질에 따라 분류된다. 1. 필수 아미노산: 인체 (또는 다른 척추 동물) 가 합성하거나 합성할 수 없는 속도가 신체의 요구에 미치지 못하고 반드시 식품 단백질로 공급되어야 한다는 것을 말한다. 이 아미노산들은 필수 아미노산이라고 불린다. * * * 8 가지 기능이 있습니다: ① 라이신: 뇌 발육 촉진, 간담의 구성 요소, 지방대사 촉진, 송과선, 유방, 황체, 난소 조절, 세포 퇴화 방지 ② 트립토판: 위액과 췌장액의 생성을 촉진한다. (3) 페닐알라닌: 신장과 방광 기능의 상실을 없애는 데 관여한다. ④ 메치오닌 (메치오닌 라고도 함); 헤모글로빈, 조직, 혈청의 구성에 참여하여 비장, 췌장, 림프를 촉진하는 역할을 한다. ⑤ 트레오닌: 균형을 이루기 위해 아미노산의 일부를 전환시키는 효과가 있습니다. ⑥ 이소 류신: 흉선, 비장 및 턱하선의 조절 및 대사에 관여한다. 턱하선의 총지휘부는 갑상샘과 성선에 작용한다. ⑦ 류신: 이소 류신 균형 역할을 한다. 8 발린: 황체, 유방, 난소에 작용한다. 8 가지 필수 아미노산의 기억 공식-'하나 또는 두 개의 달걀 색본' 해음: 차용 (발린), 하나 (이소류신), 둘 (류신), 벤 (페닐알라닌), 계란 (메치오닌), 색 (트립토판) 물리 화학적 특성은 대략 65438 이다. 융점은 230 C 이상이며, 대부분 정확한 융점이 없어 CO2 가 녹을 때를 해석한다. 강산 강알칼리 용액, 시스틴, 티로신, 디 요오드 갑상샘소를 제외한 모두 물에 용해된다. 프롤린과 히드 록시 프롤린을 제외하고는 에탄올과 에테르에 거의 용해되지 않는다. 2) 알칼리성 [라이신과 같은 디아 미노 모노 카르 복실 산]; 을 눌러 섹션을 인쇄할 수도 있습니다 산도 [글루탐산과 같은 모노 아민 디카 르 복실 산]; 을 눌러 섹션을 인쇄할 수도 있습니다 중성 [알라닌과 같은 모노 아민 모노 카르 복실 산]] 세 가지 유형. 대부분의 아미노산은 서로 다른 정도의 산성이나 알칼리성, 거의 중성적이지 않다. 그래서 산-염기 결합으로 소금을 만들 수 있습니다. 3) 탄소 원자는 비대칭이기 때문에 선광성이다. 또한 공간 레이아웃의 차이로 인해 D 형과 L 형 구성이 있습니다. 단백질을 구성하는 아미노산은 L 형에 속한다. 이전에는 아미노산이 단백질 가수 분해 (현재 대부분 합성) 에서 나온 반면 단백질 가수 분해에 의해 얻어진 아미노산은 α-아미노산이기 때문에 생화학 연구에서 아미노산은 일반적으로 α-아미노산을 가리킨다. β, γ, δ 및 기타 아미노산에 관해서는 ... ω, 그들은 생화학 연구에서 거의 사용되지 않으며 유기 합성, 석유 화학, 의료 등에 많이 사용됩니다. 아미노산과 그 파생물은 종류가 다양하여 대부분 비교적 안정적이므로 피광 건조처에 보관해야 한다. 2. 필수가 아닌 아미노산: 사람 (또는 다른 척추 동물) 이 간단한 전구체로 합성될 수 있으며 음식에서 얻은 아미노산은 필요하지 않습니다. 글리신, 알라닌, 기타 아미노산과 같은 것들이죠. 아미노산의 단일 문자 약어 및 특성 목록: 전체 이름 사슬 분자량의 중국어 번역 등전점 해리 상수 (카르복시) 분해 상수 (아미노) pKr(R) G Gly 글리신 글리신 친수성 75.07 6.06 2.35 9.78 A Ala 알라산 알라닌 알라닌 알라닌 알라닌 친수성 89.09 6./KLOC-; 2.35 9.87V 발린 친수성117.654330 2.39.74l 류신 류신 류신 소수성 1. 1 7 6.0/; . 76 6.05 2.329.76f.phe 페닐알라닌 페닐알라닌 소수성165.19 5.49 2.20 9.3655438+055./kloc- Kloc-0/32.12 5.412.14 8.72 e Glu Glu 글루타메이트 산도 65438+047./kllu 3m 메치오닌 메치오닌 메치오닌 소수성149.215.74 2.13 9.28R 아르기닌은 알칼리성174.20/KLOC 입니다 76 1.82 8.99 12.48 s 세린 친수성105.09 5.68 2.19.2/kloc 9 9. 10 C Cys 시스테인 시스테인 친수성121.16 5.051.; 438+0.95 10.64 편집 1, 닌히 드린 반응 시약 색상 참고 사항: 닌히 드린 (약산성 환경에서 가열) 블루 (프롤린과 히드 록시 프롤린은 노란색) (알파-아미노 검출 밀론 반응 (HgNO3+HNO3+ 핫레드) 4. Folin-Ciocalteau 반응 (포스 포 텅스텐 산-포스 포 콜산 블루) 5. 노란색 단백질은 농축 질산 반응과 노랑을 끓인다 (벤젠 고리 티로신, 페닐알라닌, 트립토판이 이 반응을 보인 것으로 테스트됨) 6. 홉킨 콜 반응 (아세트알데히드산 반응) 아세트알데히드산+농도 H2SO4 아세트알데히드는 농도 H2SO4 와의 접촉면에서 자홍색 고리 (인돌 트립토판이 반응하는 것으로 검증됨) 7 을 생산한다. 엘리시 반응은 디메틸 아미노 벤즈알데히드+농염산 블루 (실험에 따르면 인돌 트립토판이 이 반응을 보이는 것으로 나타났다) 8. 질기플리염 실험 Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+ 묽은 암모니아레드 설리반 반응 1, 2- 나프 토 퀴논, 4- 술폰산 나트륨 +Na2SO3 레드 (메르 캅토 시스테인으로 검사) 10, 포린 반응 1, 2 플루토늄: 둘 이상의 아미노기가 플루토늄 결합을 통해 연결된 중합체입니다. 아미노산은 펩타이드 결합으로 연결된 화합물이며, 단백질이 완전히 가수 분해되지 않은 생성물도 펩타이드입니다. 펩타이드는 디 펩티드, 트리 펩티드, 테트라 펩티드 등이라고 불린다. 아미노산의 수에 따라 2, 3, 4 개의 아미노산으로 이루어져 있습니다. 일반적으로 과도는 65,438+00 개 미만의 아미노산으로 이루어져 있으며, 폴리펩티드는 65,438+00 개 이상의 아미노산으로 이루어져 있으며, 이 모든 것을 간단히 텅스텐이라고 합니다. 펩타이드 사슬의 아미노산은 유리 아미노산 분자가 아닙니다. 아미노기와 카르복실기가 결합하여 펩타이드 결합을 형성하기 때문에 폴리펩티드와 단백질 분자의 아미노산은 아미노산 잔기라고합니다. 폴리펩티드는 개쇄 펩타이드와 시클로 펩타이드를 포함한다. 인체에서는 주로 사슬을 여는 것이다. 사슬은 이탈한 아미노 끝과 이탈한 카르복실기 끝을 각각 유류하는 α-아미노, α-카르복실기를 보유하기 때문에 폴리펩티드 사슬의 N 끝 (아미노 끝) 과 C 끝 (카르복실기 끝) 이라고도 불린다. 글을 쓸 때 N 끝은 일반적으로 분자의 왼쪽에 쓰여지며, (H) 로 표시된다. 이렇게 하면 폴리펩티드 분자의 아미노산 잔기가 순차적으로 번호가 매겨지고, 플루토늄 사슬의 C 끝은 분자의 오른쪽에 쓰여진다. 단백질 분자 중 약 20 만 종의 플루토늄과 폴리펩티드의 아미노산 구성과 서열이 확인되었으며, 그 중 상당수는 의학과 밀접한 관련이 있으며 각각 중요한 생리나 약리 기능을 갖추고 있다. 폴리펩티드는 체내에 광범위하게 분포되어 중요한 생리 기능을 가지고 있다. 적혈구에는 글루타티온이 풍부하게 함유되어 있어 세포막 구조를 보호하여 세포 내 효소 단백질을 환원하는 작용을 한다. 각종 펩타이드 중에서 글루타티온은 특별한 구조를 가지고 있다. 분자 중의 글루타메이트와 시스테인의 α-아미노 탈수 축합은 펩타이드 결합을 형성하여 세포 내에서 가역적 인 산화 환원 반응을 일으킬 수 있으므로 글루타티온에는 두 가지 종류가 있습니다: 감소 된 글루타티온과 산화 글루타티온. 최근 몇 년 동안, 비교적 강한 생물학적 활성성을 지닌 일부 폴리펩티드 분자들이 끊임없이 발견되고 감정되었는데, 그중 대부분은 중요한 생리나 약리 기능을 가지고 있다. 예를 들어, 일부 "뇌 펩타이드" 는 신체의 학습과 기억, 수면, 식욕, 행동과 밀접한 관련이 있으며, 이로 인해 펩타이드의 중요성에 대한 인식이 높아지고, 펩타이드는 생화학에서 주목할 만한 연구 분야 중 하나가 되었다. 폴리펩티드와 단백질의 차이점은 폴리펩티드의 아미노산 잔기의 수가 단백질보다 적고, 일반적으로 50 개 미만이며, 단백질은 대부분 100 개 이상의 아미노산 잔기로 구성되지만, 양적으로는 엄격한 구분선이 없다는 것이다. 분자량 외에도 폴리펩티드는 일반적으로 엄격하고 비교적 안정된 공간 구조를 가지고 있지 않다고 생각합니다. 즉, 공간 구조는 비교적 쉽게 변화하고 가소성이 있으며 단백질 분자는 상대적으로 엄격하고 안정된 공간 구조를 가지고 있습니다. 이것이 단백질이 중요한 역할을 하는 이유입니다. 하지만 일부 책에서는 인슐린이 분자량이 작기 때문에 엄밀히 말하면 폴리펩티드라고 하지 않는다. 하지만 폴리펩티드와 단백질은 모두 아미노산의 중축 합물이며, 폴리펩티드는 단백질의 불완전한 가수 분해물의 산물이다. 아미노산 제제 특허집 1, 아미노산 나노 셀레늄 및 그 제조 방법 2, 활성 약물과 아미노산이 함유된 폴리에스테르 및 그 제조 방법 3, 복합 아미노산 캡슐 및 그 제조 방법 4, 이온 교환 수지로 D-N- 아미노일 아미노산을 가수 분해하여 D- 아미노산을 제조하는 방법 5, D- 아미노산 산화효소를 제조하는 방법 6, 어등과를 사용한다 3- 히드 록실 -3- 메틸 부티르산 (HMB) 아미노산 염의 제조 방법 8, 시클로 케톤 및 그 제조 방법 및 합성 아미노산에서의 9, 아미노산 인간 영양 식품 또는 약물 첨가제 및 그 제조 방법 10, 아미노산 잎 비료의 제조 방법1 아미노산-맥반석 복합 미량 원소 비료의 제비 방법 12, 효소법에 의한 거울상 농축 β-아미노산의 제조 방법 13, 효소법에 의한 거울상 이성질체 농축 β-아미노산의 제조 방법 14 아민과 그 파생물 및 그 제조 방법 16, 안정된 아미노산 고체제형과 그 제조 방법 6544 아미노산과 카르 복실 산 반응에 의한 아미노 카르 복실 산의 제조 방법 19, 아미노산 아연의 제조 방법 및 20, 질소-암모니아 아미노산 온수 분해에 의한 광학 활성 아미노산의 제조 방법. 현재 아미노산과 각종 아미노산으로 구성된 디 펩티드, 트리 펩티드의 흡수는 단당류와 유사하며, 모두 능동적으로 운송되며 Na+ 수송 커플 링으로 간주됩니다. 텅스텐이 장 점막 상피세포에 들어갔을 때, 즉시 세포에 존재하는 텅스텐효소에 의해 아미노산으로 분해되었다. 따라서 거의 모든 아미노산이 정맥혈에 흡수된다. 이 단락의 기능성 아미노산은 생물체 단백질을 구성하는 가장 기본적인 물질로 생명활동과 관련이 있다. 그것들은 생물의 체내에서 단백질 분자를 구성하는 기본 단위이며 생물의 생명활동과 밀접한 관련이 있다. 그것은 항체 중에 특별한 생리 기능을 가지고 있어 생물 체내에 없어서는 안 될 영양소 중 하나이다. 1. 인체를 구성하는 기본 물질은 생명의 물질적 기초이다. 1. 인체를 구성하는 가장 기본적인 물질 중 하나는 단백질, 지방, 탄수화물, 무기염, 비타민, 물, 식이섬유입니다. 아미노산은 단백질 분자의 기본 단위로서 의심할 여지 없이 인체의 가장 기본적인 물질 중의 하나이다. 인체를 구성하는 아미노산은 트립토판, 메치오닌, 트레오닌, 발린, 라이신, 히스티딘, 류신, 이소 류신, 알라닌, 페닐알라닌, 시스테인, 시스테인, 아르기닌, 글리신, 세린, 티로신이다 디 요오드 티로신, 글루탐산, 아스파르트 산, 프롤린, 히드 록시 프롤린, 아르기닌, 트립토판, 우크라이나. 이 아미노산들은 자연계에 존재하며 식물에서 합성할 수 있지만 인체는 전부 합성할 수는 없다. 이 중 8 종은 인체가 합성한 것이 아니라 음식에서 제공해야 하며' 필수 아미노산' 이라고 불린다. 이 8 가지 필수 아미노산은 트립토판, 트레오닌, 메치오닌, 발린, 라이신, 류신, 이소 류신 및 페닐알라닌입니다. 다른 것은 "필수가 아닌 아미노산" 입니다. 트립토판은 인체에서 합성할 수 있지만 합성 속도는 기체의 요구를 충족시키지 못하며' 필수 아미노산' 으로 분류되는 사람들도 있다. 시스틴, 티로신, 아르기닌, 세린, 글리신은 체내 합성으로' 반필수 아미노산' 으로 분류될 수 있지만, 이들의 합성원료는 모두 필수 아미노산이고, 시스틴은 메치오닌 80 ~ 90% 를 대체할 수 있고, 티로신은 70 ~ 75% 의 페닐알라닌을 대체할 수 있어 필수 아미노산의 역할을 한다. 예를 들어 체내의 대사 경로에 따라' 생케톤아미노산' 과' 생당아미노산' 으로 나눌 수 있다. 화학적 성질에 따라 중성 아미노산, 산성 아미노산, 알칼리성 아미노산으로 나눌 수 있는데, 그 중 대부분은 중성적이다. 2. 생명대사의 물질적 기초 생명의 발생, 존재, 소멸은 모두 단백질과 관련이 있다. 엥겔스가 말했듯이, "단백질은 생명의 물질적 기초이며, 생명은 단백질의 존재 형태이다." 인체에 단백질이 부족하면 체질이 낮아지고 발육이 지연되고 저항력이 약해지고 빈혈이 약해져 심할 때 부종이 생기고 심지어 생명이 위태로워진다. 단백질이 손실되면 생명은 더 이상 존재하지 않기 때문에 어떤 사람들은 단백질을 "생명의 운반체" 라고 부른다. 생명의 첫 번째 요소라고 할 수 있다. 단백질의 기본 단위는 아미노산이다. 인체에 필요한 아미노산이 부족하면 생리기능 이상이 생겨 항체 정상적인 대사에 영향을 미쳐 결국 질병을 일으킬 수 있다. 마찬가지로 인체에 일부 비필수 아미노산이 부족하면 항체 대사 장애가 발생할 수 있다. 아르기닌과 트립토판은 우레아의 형성에 매우 중요합니다. 시스틴 섭취가 부족하면 인슐린 감소와 혈당 상승을 일으킬 수 있다. 또 외상 후 시스틴과 아르기닌에 대한 수요가 크게 증가했다. 만약 부족하면, 열이 충분하더라도 단백질은 성공적으로 합성할 수 없다. 결론적으로, 아미노산은 인체내에서 대사를 통해 다음과 같은 역할을 할 수 있다: 1 조직단백질의 합성; (2) 산, 호르몬, 항체, 크레아틴 및 기타 암모니아 함유 물질로 전환; (3) 탄수화물과 지방으로의 전환; ④ 이산화탄소, 물, 우레아로 산화하여 에너지를 생산한다. 따라서 인체 내 아미노산의 존재는 단백질의 합성에 중요한 원료를 제공할 뿐만 아니라 성장 촉진, 정상적인 대사, 생명 유지를 위한 물질적 기초를 제공한다. 만약 인체가 그 중 하나를 부족하거나 줄이면, 인체의 정상적인 생명대사가 방해를 받고, 심지어 각종 질병이나 생명활동을 종식시킬 수도 있다. 인간의 생명 활동에 필요한 아미노산의 양을 알 수 있다. 둘째, 식품 영양에서의 지위와 역할. 인간은 생존을 위해 항체 정상적인 생리, 생화학, 면역 기능, 성장, 발육, 대사 등 생명활동을 유지하기 위해 음식을 섭취해야 한다. 음식은 체내에서 소화, 흡수, 대사, 항체 성장 발육 촉진, 지능과 체질 향상, 노화 방지, 장수 연장 등의 종합 과정을 영양이라고 한다. 식품의 유효 성분을 영양소라고 합니다. 단백질, 지질, 탄수화물, 무기염 (즉 미네랄은 대량의 원소와 미량 원소를 함유하고 있음), 비타민, 물, 식이섬유는 인체의 가장 기본적인 물질이자 인체에 필요한 영양소이다. 그들은 체내에서 각자의 독특한 영양 기능을 가지고 있지만, 대사 과정에서 밀접하게 관련되어 있으며, 함께 생명 활동을 참여, 촉진 및 조절한다. 몸은 음식을 통해 외부와 연결되어 내부 환경을 비교적 일정하게 유지하며 내외 환경의 통일과 균형을 완성한다. 아미노산은 이 영양소에서 어떤 작용을 합니까? 1. 단백질은 체내에서 아미노산을 통해 소화되어 흡수된다. 단백질은 체내의 제 1 영양소로서 식품 영양에서 분명히 작용하지만 인체에는 직접 사용할 수 없고 아미노산 소분자로 변해 이용한다. 위장관에서 인체에 직접 흡수되지 않고 위장관에서 각종 소화효소에 의해 저분자량 펩티드나 아미노산으로 분해되어 소장에서 흡수돼 간정맥을 따라 간으로 들어가는 것이다. 일부 아미노산은 간에서 분해되거나 단백질로 합성됩니다. 또 다른 아미노산은 혈액과 함께 각종 조직기관에 계속 분포되어 있어 다양한 특정 조직단백질을 합성할 수 있다. 정상적인 상황에서 아미노산이 혈액에 들어가는 속도는 출력 속도와 거의 같기 때문에 정상인의 혈액에서 아미노산의 함량은 상당히 일정하다. 아미노 질소로 계산하면 함량은100ml 당 혈장 4 ~ 6mg,100ml 당 혈구 6.5 ~ 9.6mg 입니다. 단백질에서 배불리 먹은 후 대량의 아미노산이 흡수되고 혈중 아미노산 수치가 일시적으로 높아져 6 ~ 7 시간 후에 함량이 정상으로 돌아온다. 체내 아미노산 대사가 역동적인 균형에 처해 있고, 혈액 아미노산을 균형 허브로 하고, 간은 혈액 아미노산의 중요한 조절자라는 것을 설명한다. 따라서 식품 단백질은 소화되어 아미노산으로 분해된 후 인체에 흡수되어 이 아미노산을 이용하여 자신의 단백질을 항체 합성한다. 인체의 단백질에 대한 수요는 사실 아미노산에 대한 수요이다. 2. 질소균형에서 역할을 합니다. 일상생활 음식에서 단백질의 질량과 수량이 적당할 때 섭취하는 질소량은 배설물, 소변, 피부에서 배출되는 질소량과 같습니다. 이를 질소의 총 균형이라고 합니다. 단백질과 아미노산 사이의 지속적인 합성과 분해의 균형입니다. 정상인의 매일 단백질 섭취량은 일정 범위 내에 유지되어야 한다. 섭취량이 갑자기 증가하거나 감소할 때 기체는 여전히 단백질의 대사를 조절하여 질소균형을 유지할 수 있다. 단백질 섭취가 너무 많아 신체의 조절 능력을 초과하면 균형 메커니즘이 파괴된다. 단백질을 전혀 먹지 않으면, 체내의 조직단백질은 여전히 분해되고, 음의 질소 균형은 계속 나타난다. 제때에 조치를 취하지 않으면, 항체 결국 사망할 것이다. 3. 설탕이나 지방의 아미노산 분해대사에 의해 생성되는 α-케톤산은 다른 특징을 가진 설탕이나 지방의 대사 경로를 따라 대사한다. 알파-케톤산은 새로운 아미노산을 합성하거나 설탕이나 지방으로 전환하거나, 트리 카르 복실 산 순환 산화를 통해 CO2 와 H2O 로 분해하여 에너지를 방출할 수 있다. 4. 탄소 단위 중 특정 아미노산의 분해 대사 과정에서 메틸, 메틸기, 메틸기, 메틸기기, 크레페놀기, 아미노메틸기 등 탄소 원자를 함유한 기단을 생산한다. 탄소 단위에는 1 의 두 가지 특징이 있습니다. 유기체에 자유형으로 존재할 수 없습니다. 테트라 하이드로 엽산은 운반체로 사용되어야합니다. 탄소 단위를 생산할 수 있는 아미노산은 세린, 트립토판, 트립토판, 글리신이다. 또한 메치오닌 S- 아데노신 메치오닌 (SAM) 를 통해 활성 메틸 (탄소 단위) 을 제공할 수 있으므로 메치오닌 역시 탄소 단위를 생성할 수 있습니다. 탄소 단위의 주요 생리 기능은 퓨린과 텅스텐을 합성하는 원료로 아미노산과 뉴클레오티드 사이의 유대이다. 5. 효소, 호르몬 및 일부 비타민의 화학적 본질은 아밀라아제, 펩신, 콜린 에스테라아제, 탄산 탈수 효소, 아미노 전이 효소 등과 같은 단백질 (아미노산 분자) 입니다. 질소호르몬을 함유한 성분은 성장 호르몬, 갑상선 자극 호르몬, 아드레날린, 인슐린, 장액 자극 호르몬 등과 같은 단백질 또는 그 파생물이다. 일부 비타민은 아미노산에서 변환되거나 단백질과 결합되어 존재한다. 효소, 호르몬, 비타민은 생리기능을 조절하고 신진대사를 촉진하는 데 매우 중요한 역할을 한다. 6. 인체 필수 아미노산의 수요량 성인 필수 아미노산의 수요량은 단백질의 약 20 ~ 37% 이다. 셋. 아미노산은 의료적으로 사용된다: 아미노산은 의학적으로 주로 복방 아미노산 수액을 배합하는 데 사용되며, 치료약과 합성펩티드 약물로도 쓰인다. 현재 약물로 사용되고 있는 아미노산은 100 여 종으로, 이 중 단백질을 구성하는 아미노산은 20 종, 비단백질을 구성하는 아미노산은 100 여 종이다. 다양한 아미노산으로 구성된 복방제는 현대정맥 영양수액과' 원소음식' 요법에서 매우 중요한 역할을 한다. 위중한 환자의 영양을 유지하고 그들의 생명을 구하는 데 긍정적인 역할을 하며 현대의학에서 없어서는 안 될 의료 품종 중 하나가 되었다. 글루타메이트, 아르기닌, 아스파르트 산, 시스틴, 레보도파 등의 아미노산은 특정 질병을 치료하는 데 단독으로 사용될 수 있으며, 주로 간병, 소화도 질환, 뇌병, 심혈관 질환, 호흡기 질환, 근육활력, 소아과 영양, 해독 등에 쓰인다. 게다가, 아미노산 유도물은 암 치료에서도 전도가 있다. 넷째, 노화와의 관계 노인의 체내에 단백질이 부족하면 분해가 더 많아지고 합성도 느려질 수 있다. 따라서 일반적으로 노인들은 청장년보다 더 많은 단백질이 필요하고, 메치오닌, 라이신에 대한 수요도 청장년보다 높다. 60 세 이상 노인은 하루에 70g 정도의 단백질을 섭취하고 단백질에 적절한 비율의 필수 아미노산을 함유하고 양질의 단백질을 공급하여 장수할 것을 요구한다. 5. 아미노산이 풍부한 음식으로는 오징어, 문어, 장어, 미꾸라지, 해삼, 오징어, 번데기, 닭고기, 얼린 두부, 김 등이 있습니다. 또한 콩류와 마찬가지로 콩류 음식에는 쇠고기, 계란, 콩, 은어, 신선한 과일과 채소의 내장, 살코기, 생선, 우유, 참마, 연근 등이 들어 있는 아미노산이 들어 있다. /ca > * 옥수수에는 라이신 단백질의 기능이 심각하게 부족하다: 1 구조 및 지원 기능. 세포막, 세포핵, 세포질과 상관없이 단백질은 이러한 구조를 형성하는 주요 성분이다. 2 촉매 작용: 생물학적 체내의 거의 모든 화학반응에는 촉매제의 촉매작용이 필요한데, 이 촉매제는 효소이다. 현재 발견된 효소는 화학적으로 모두 단백질이다. 3. 조절: 생물체의 일부 호르몬, 예를 들면 인슐린, 성장소 등도 단백질이다. 이 호르몬의 상호 작용은 생물체의 정상적인 성장, 발육, 대사를 조절한다. 4. 수송 기능: 세포막의 일부 단백질은 특정 물질의 막간 수송을 전문적으로 담당한다. 혈액에는 적혈구의 헤모글로빈과 같은 이산화탄소와 산소를 운반할 수 있는 단백질이 많이 있다. 5. 방어작용: 고등동물 면역체계의 항체, 외래 유해 물질을 침입할 수 있다. 이 항체 들은 면역 글로불린 6: 운동 기능: 근육이 수축할 때 단백질이 서로 미끄러지는 결과일 뿐만 아니라 세포 분열과 각종 세포 운동은 모두 단백질과 관련이 있다. 결론적으로 아미노산이 많은 음식을 먹으면 배뇨가 과다하지 않다.

그것을 받아들이다