아미노산

1. 정의:

아미노산: 생물학적 기능성 거대분자 단백질의 기본 단위로, 동물 영양에 필요한 단백질을 구성합니다. . 염기성 아미노기와 산성 카르복실기를 함유한 유기 화합물로, 일반적으로 아미노기가 α-탄소에 결합되어 있습니다.

아미노산의 일반 구조식: 아미노산은 카르복실기와 카르복실기에 연결된 탄소 원자 아래에 연결된 아미노기를 포함하는 유기 화합물의 종류를 말합니다.

2. 분류:

인체에 필요한 아미노산은 약 22종으로 비필수아미노산과 필수아미노산(에서 공급해야 함)으로 구분됩니다. 음식). 또한 화학적 특성에 따라 분류되는 산성, 알칼리성, 중성 및 헤테로고리형 분류가 있습니다.

1. 필수아미노산 : 인체(또는 다른 척추동물)가 합성할 수 없거나 합성률이 신체의 요구를 충족시키지 못하는 아미노산을 말하며, 반드시 식품단백질을 통해 공급받아야 한다 이러한 아미노산을 필수아미노산이라고 합니다. ***10가지 기능이 있습니다:

(1) 라이신: 뇌 발달을 촉진하고 간과 담낭의 구성 요소이며 지방 대사를 촉진하고 송과선, 유방, 황체 및 황체를 조절합니다. 난소의 세포 퇴행을 방지합니다.

(2) 트립토판: 위액과 췌장액의 생성을 촉진합니다.

(3) 페닐알라닌): 신장과 방광의 손실을 제거하는 데 참여합니다. 기능;

(4) 메티오닌(Methionine); 헤모글로빈, 조직 및 혈청 구성에 참여하고 비장, 췌장 및 림프 기능을 촉진합니다. 트레오닌: 균형을 이루기 위해 특정 아미노산을 바꾸는 기능이 있습니다.

(6) 이소류신: 흉선, 비장 및 뇌하선의 조절에 관여하며, 뇌하선 본부는 갑상선과 대사에 작용합니다. 생식선;

(7) 류신(류신): 이소류신의 균형을 맞추는 역할을 합니다.

(8) 발린(Viline): 황체, 유방 및 난소에 작용합니다.

(9) 히스티딘(Hlstidine): 신진 대사를 조절하는 역할을 합니다.

(10) 아르기닌(Argnine): 상처 치유를 촉진하고 정자 단백질의 구성 요소입니다.

물리화학적 성질은 대략 다음과 같다.

1) 모두 무색의 결정이다. 융점은 약 230이다. C 이상에서는 대부분 정확한 녹는점이 없으며 녹을 때 CO2를 방출합니다. 시스틴, 티로신 및 디요오드티로닌을 제외하고는 모두 물에 용해됩니다. 프롤린 산과 하이드록시프롤린을 제외하고 에탄올과 에테르에 녹지 않습니다.

2) 염기성[라이신과 같은 이염기성 아미노-모노카르복실산]; 산성[글루탐산과 같은 모노아미노디카르복실산]; 중성[알라닌(Alanine)과 같은 모노아미노카르복실산] 세 가지. 대부분의 아미노산은 다양한 정도의 산성 또는 알칼리성이며 중성인 경우는 거의 없습니다. 그러므로 산과 결합하여 염을 형성할 수도 있고, 염기와 결합하여 염을 형성할 수도 있습니다.

3) 비대칭 탄소 원자로 인해 광학적으로 활성입니다. 동시에, 공간에서의 배열 위치가 다르기 때문에 D형과 L형의 두 가지 구성이 있습니다. 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 L형입니다. 예전에는 단백질 가수분해로 얻은 아미노산(지금은 대부분 인공합성)과 단백질 가수분해로 얻은 아미노산이 모두 α-아미노산이기 때문에 생화학 연구에서는 아미노산을 보통 α-아미노산으로 지칭한다. β, γ, δ...Ω 등과 같은 아미노산은 생화학 연구에서는 유용성이 떨어지며 주로 유기 합성, 석유화학 산업, 의료 등에 사용됩니다. 다양한 유형의 아미노산과 그 파생물이 있으며, 대부분은 본질적으로 안정적이므로 빛을 피하고 건조하게 보관해야 합니다.

2. 비필수 아미노산: 인간(또는 다른 척추동물)이 단순 전구체로부터 합성할 수 있고 음식에서 얻을 필요가 없는 아미노산을 말합니다. 예를 들어 글리신, 알라닌과 같은 아미노산이 있습니다.

3. 검출:

닌히드린 반응: 가열 조건에서 아미노산 또는 펩타이드가 닌히드린과 반응하여 화합물의 보라색(프롤린과 반응하여 노란색을 생성) 반응을 생성합니다.

펩타이드 결합: 한 아미노산의 카르복실기가 다른 아미노산의 아미노기와 축합하여 물 분자를 제거하여 아미드 결합을 형성합니다.

펩티드(peptide): 2개 이상의 아미노기가 펩티드 결합을 통해 결합되어 형성된 중합체. 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 화합물입니다. 단백질의 불완전 가수분해 산물도 펩타이드입니다. 펩타이드는 구성되는 아미노산의 수에 따라 디펩타이드(dipeptides), 트리펩타이드(tripeptides), 테트라펩타이드(tetrapeptides) 등으로 불린다. 일반적으로 10개 미만의 아미노산을 포함하는 것을 올리고펩타이드(oligopeptides)라고 하며, 이는 10개로 구성된다. 아미노산 위의 아미노산을 폴리펩타이드라고 하며, 모두 펩타이드라고 부릅니다. 펩타이드 사슬의 아미노산은 펩타이드 결합이 형성되는 동안 아미노기와 카르복실기가 결합되었기 때문에 더 이상 유리 아미노산 분자가 아닙니다. 따라서 폴리펩타이드와 단백질 분자의 아미노산을 아미노산 잔기라고 합니다.

폴리펩티드에는 열린 사슬 펩티드와 고리형 펩티드가 포함됩니다. 인체에서는 주로 개방형 펩타이드입니다. 오픈체인 펩타이드는 유리 아미노 말단과 유리 카르복실 말단을 가지고 있으며 각각 유리 α-아미노와 α-카르복시기를 보유하고 있어 N-말단(amino-terminal)과 C-말단(Carboxyl-terminal)이라고도 불린다. 말단)을 표기할 때 N-말단은 일반적으로 분자의 왼쪽에 표기되며 (H)로 표시되며 이 지점부터 순차적으로 폴리펩티드 분자의 아미노산 잔기가 번호가 매겨진다. 펩타이드 사슬의 C말단은 분자의 오른쪽에 표기되며 (OH)로 표시됩니다. 현재 약 20만여 개의 펩타이드와 단백질 분자 중 아미노산 조성과 펩타이드 세그먼트의 서열이 밝혀졌는데, 이들 중 다수는 의학과 밀접한 관련이 있는 펩타이드로서 중요한 생리적 기능이나 약리학적 효과를 갖고 있다.

폴리펩티드는 신체에서 널리 분포되어 있으며 중요한 생리학적 기능을 가지고 있습니다. 그 중 글루타치온은 적혈구에 풍부하게 함유되어 있어 세포막 구조를 보호하고 세포내 효소 단백질을 환원된 활성 상태로 유지하는 기능을 가지고 있습니다. 다양한 폴리펩티드 중에서 글루타티온은 분자 내에서 글루타민산이 탈수되어 시스테인의 α-아미노기와 탈수 축합되어 펩티드 결합을 형성하며, 세포 내에서 가역적일 수 있다. 산화 환원 반응이므로 환원형과 산화형의 두 가지 유형의 글루타티온이 있습니다.

최근 몇 년 동안 강력한 생물학적 활성을 갖는 일부 폴리펩티드 분자가 지속적으로 발견되고 확인되었습니다. 이들 중 대부분은 중요한 생리적 기능이나 약리학적 효과를 가지고 있습니다. 예를 들어 일부 "뇌 펩티드"는 신체의 학습과 관련이 있습니다. 식욕과 행동의 밀접한 관계로 인해 펩타이드의 중요성에 대한 사람들의 인식이 높아졌으며, 이는 생화학 분야에서 가장 매력적인 연구 분야 중 하나가 되었습니다.

폴리펩티드와 단백질의 차이점은 한편으로는 단백질보다 폴리펩티드의 아미노산 잔기가 더 적다는 것입니다(일반적으로 50개 미만). 반면 대부분의 단백질은 100개 이상의 아미노산 잔기로 구성됩니다. , 그러나 그들 사이의 아미노산 잔기 수에는 큰 차이가 있습니다. 엄격한 구분선은 없습니다. 분자량 외에도 현재 폴리펩티드는 일반적으로 단단하고 상대적으로 안정적인 공간 구조를 가지고 있지 않다고 믿어집니다. , 그들의 공간 구조는 상대적으로 변경 가능하고 가소적인 반면, 단백질 분자는 상대적으로 단단하고 안정적인 공간 구조를 가지고 있으며 이는 단백질이 생리적 기능을 수행하는 기초이기도 하므로 인슐린은 일반적으로 단백질로 분류됩니다. 그러나 일부 책에서는 인슐린의 분자량이 작기 때문에 엄격하게 인슐린을 폴리펩티드라고 부르지 않습니다. 그러나 펩타이드와 단백질은 모두 아미노산의 중축합물이며 펩타이드는 단백질의 불완전한 가수분해 산물이기도 합니다.

단백질 1차 구조(1차 구조): 단백질의 원자가 연결 아미노산 잔기의 배열 순서를 말합니다.

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