항체 정제는 여러 가지 방법으로 단백질 A 나 단백질 G 마이크로구 순화법을 가장 많이 사용하는 방법으로 사용하는 것이 좋습니다. 이 방법은 효율이 높아서 일반적인 실험 방법에 충분한 순화 항체 을 제공할 수 있으며, 상용 단백질 A 와 단백질 G 기질이 출현함에 따라 어떤 출처의 항체 도 순화될 수 있다. 전통적인 크로마토 그래피는 항체 정제에도 사용될 수 있습니다. 어떤 경우에는 매우 유용합니다. 이러한 방법에는 DEAE 이온 교환 크로마토 그래피, 황산 도금 침전 법 및 기타 방법이 포함됩니다. 단백질 G 나 단백질 A 친화주법으로 순수화하는 것은 다른 방법보다 간단하고 순화 효과는 다른 방법의 몇 배이다. 그래서, 모든 방법 중에서, 나는 이 방법을 추천한다.

한 가지 경우는 G 단백질 또는 A 단백질 친화주가 항체 정제에 적합하지 않다는 것이다. 즉, 다복제 항체 (다복제) 는 추가 분리가 필요하고, 특정 항원의 성분을 분리해야 한다는 것이다. 이때 항원 결합 친화기둥은 항원 의존성 항체 정제에 사용될 수 있다.

원리는 항원 항체 결합이다. 단백질 A 와 G 는 수지에 고정되어 있고, IgA 와 IgG 는 수지 기둥을 통과할 때 단백질 A 와 G 에 의해 잡혀지고, 다른 불순물은 기둥에서 씻겨진다. 마지막으로, IgA 와 IgG 는 특수한 세제를 통해 순수화할 수 있다. 원리는 일반 단백질의 순수화와 같지만 흡착 매체는 다르다.